[식품학] 아미노산의 분류 및 특성
1. 종류
1) 중성 아미노산(곁가지 아미노산:리신
- 1-NH₂, 1-COOH
- glycine, alanine, valine, leucine
*glycine: 부제산소無(이성질체 아님)→ 광학적합성X
2) 방향족 아미노산
- 방향족 곁가지 가진 아미노산
- phenylalanine, tyrosine, tryptophan
3) 함황아미노산
- S 또는 thiol(-S)기 가진 아미노산, 중성아미노산에 속함
- methionine, cysteine
4) 산성아미노산
- 곁가지에 또 하나의 -COOH 가짐. pH7.0에서 음전하
- glutamic acid, aspartic acid
5) 염기성 아미노산
- 곁사슬에 또 한개의 염기성기 가짐. pH7.0에서 양전하
- 아르기닌(guanidion기), 히스티딘(imidazole기), 리신
6) 헤테로고리 아미노산
- 제1급 아미노산(-NH₂) 대신 제2급 아미노산(-NH)가짐. 구조단백질(collagen)에 많음
- proline, hydroxy proline, histidine, tryptophan
7) 히드록시아미노산
- 수산기(-OH)함유
- serine, threonine
2. 성질
- 용해성
- 양성전해질
- 융점 : 200°C이상
- 등전점 : 침전력, 흡수성, 기포성 최대. 용해도, 점도, 삼투압 최소
3. 분류
1. 구성
1) 단순단백질
- 가수분해에 의해 아미노산으로만 구성. 구조간단
- albumin, globulin, glutelin, prolamin, albuminoid, histone, protamine
2) 복합단백질
- 아미노산 이외에 비단백성분 결합
- 인단백질, 핵단백질, 당단백질, 색소단백질, 금속단백질, 지단백질
3) 유도단백질
- 단순, 복합단백질이 화학, 물리적 변성된 것
- 1차 유도단백질 : (변성단백질)응고단백질 protein, metaprotein, gelatin, 파라카제인
- 2차 유도단백질 : (분해단백질) proteose, peptone, peptide
2. 용해도
1) 알부민
- 염류용액에 녹음, 가열에 의해 응고, 동물성 단백질에 주로 존재
- ovalbumin(달걀), lactoalbumin(우유), serumalbumin(혈청), myogen(근육)
2) 글로불린
- 물에 잘 녹지 않음(용해도↓), 각종아미노산함유, 동·식물계에 多
- serum globulin(혈청), lysozime(난백), myosin, actin(근육), glycinin(콩)
3) 프롤라민
- 글루텔린과 용해성 비슷, 70~80%의 알코올에 녹음(글루텔린은 알코올에 불용), 곡류에만 존재
- zein(옥수수), gliadin(밀), hordein(보리)
4) 글루텔린
- 물·염류용액에 녹지않음, 묽은산·묽은 알칼리에 녹음, 가열에 응고하지 않음, 곡류에만 존재
- oryzenin(쌀)
4. 구성
1. 1차구조 : peptide결합하고 있는 아미노산의 배열순서
2. 2차구조 : 3차원구조, α-나선구조, β-병풍구조
3. 3차구조 : 소수성결합, 수소결합, 이온결합, 이황화결합, 안정성
4. 4차구조 : 단백질단위의 중합도, phosphorylase가 4개의 같은 subunit으로 구성, 소수성결합, 수소결합, 이온결합
5. 변성
1. 열변성 : 온도(60~70℃), 수분(多시 낮은 온도에서 변성), 전해질(변성속도↑-MgCl₂), pH↓, 설탕(당이 응고된 단백질용해 → 응고온도↑)
2. 산에 의한 변성 : casein
3. 효소에 의한 변성 : rennin이 카제인 변성 → paracasein생성, Ca²+이온과 결합하여 응고 → 소화효소 작용 용이
4. 단백질의 자가소화 : glycogen 분해, 젖산생성, 강직현상 → protease에 의해 분해 → 가용성 단백질, 아미노산, peptide,수용성질소화합물 증가
5. 단백질의 광분해 : 트립토판의 갈변현상
6. 변성단백질 성질 : 생물학적 기능상실, 용해도↓, 결정성↓, 반응성증가, 분해효소에 의한 분해용이(감수성↑), 이화학적 성질변화
* 물리적 변성요인 : 가열, 동결, 교반, 고압, 자외선조사,초음파, 계면흡착
* 화학적 변석요인 : 산, 알칼리, 염류, 요소, 계면활성제, 유기용매, 알칼로이드, 중금속
* 섬유상 단백질 :collagen, elastin, keratin, fibroin
* 구상단백질 : albumine, globulin, hemoglobin, insulin, myogen
6. 효소
1. 영향인자 : 온도↑(30~40℃에서 최대활성), pH(중성에서 최대활성), 효소&기질농도, 효소활성저해제
2. 분류 : 산화·환원효소, 전이효소, 가수분해효소, 원자단 분리효소, 이성화효소, 합성효소
*단백질가수분해시 - p7~8(효소 작용 최적 pH)
* ninhydrin반응 : 정성반응, 중성용액 + ninhydrin가열 → CO₂정량적발생, 청색염
* Millon 반응 : 정색반응, tyrosine 확인시험
* 단백질 정색반응 : Biuret반응(peptide결합확인,청자색), Ninhydrin반응(α-amino acid정성반응), Millon반응(tyrosin 정색반응), X antho protein 반응, Hopkins-Cole반응(tryptophan확인)
* 당의 정색반응 : Molish반응, Benedict반응, Fehling반응, 은경반응, 요오드반응, Anthron반응